Супрамолекулярные ферментные системы животных как модели для физико-химической биологии и медицины
https://doi.org/10.25687/3034-493X.2025.2.1.002
Аннотация
В фундаментальном аспекте сельскохозяйственные животные уже предметно рассматриваются в качестве «физиологических моделей» (скорее даже - «физиолого-биохимических моделей») для исследований по биологии и медицине человека и животных. Автором предложены инновационные подходы для создания и исследования супрамолекулярных «ферментных» систем (СФС) на разных уровнях их структурной организации: от 1го уровня (СФС-1) фермент-субстратных комплексов, «предорганизованных» в монослоях, до СФС 4го уровня (СФС-4) как трехкомпонентных комплексов на основе биополимеров с иммобилизоваными липазами. В данном обзоре рассмотрены такие СФС на основе липазы из «поджелудочной железы свиней» в сравнении с другими липазами различного происхождения. Результаты, полученные при исследовании СФС, позволяют разрабатывать новые подходы к структурно-функциональному изучению многих процессов в органах и тканях организма, например, к моделированию физиолого-биохимических процессов в желудочно- кишечном тракте, крови и других тканях животных, а также позволяют создавать инновационные «бионаноматериалы с заданными свойствами».
Ключевые слова
Список литературы
1. Hamernik D.L. Farm animals are important biomedical models // Animal Frontiers, 2019, V. 9, №3, 3-5. doi: 10.1093/af/vfz026
2. Зайцев С.Ю. Биологическая химия: от биологически активных веществ до органов и тканей животных: монография / С.Ю. Зайцев – Москва: ЗАО «Капитал Принт», 2017. – 517 с.: ил., табл., 500 экз. – ISBN 978-5-9500581-7-2. – Текст: непосредственный.
3. Ireland J.J., Roberts R.M., Palmer G.H., Bauman D.E., Bazer F.W. A commentary on domestic animals as dual-purpose models that benefit agricultural and biomedical research / J. Anim. Sci, 2008, V. 86, 2797–2805. doi:10.2527/jas.2008-1088.
4. Humphray S.J., Scott C.E., Clark R., Marron B., Bender C., Camm N., Davis J., Jenks A., Noon A., Patel M. A high utility integrated map of the pig genome // Genome Biol, 2007, V.8, R139. doi:10.1186/gb-2007-8-7-r139.
5. Tellam R.L., Lemay D.G., Van Tassell C.P., Lewin H.A., Worley K.C., Elsik C.G. Unlocking the bovine genome // BMC Genomics, 2009. V. 10, p.193. doi:10.1186/1471-2164-10-193.
6. Wolf E., Kemter E., Klymiuk N., Reichart B. Genetically modified pigs as donors of cells, tissues and organs for xenotransplantation // Anim. Front, 2019, V. 9(3), 13–20. doi:10.1093/af/vfz014.
7. Proudfoot C., Lillico S., Tait-Burkard C.Genome editing for disease resistance in pigs and chickens // Anim. Front, 2019, V. 9(3), 6–12. doi:10.1093/af/vfz013.
8. Radcliffe J.S., Brito L.F., Radcliffe J.S., Reddivari L., Schmidt M., Herman E.M., Schinckel A.P. A swine model of soy protein induced food allergenicity: implications in human and swine nutrition // Anim. Front, 2019, V. 9(3), 52–59. doi:10.1093/af/vfz025.
9. Зайцев С.Ю. Сравнительная оценка физиолого-биохимических показателей крови ряда пород свиней и их гибридов: монография / С.Ю. Зайцев - Москва: Издательство «Академия Принт», 2024. – 230 с.: табл., 100 экз. – ISBN 978-5-6052475-3-1. – Текст: непосредственный.
10. Горохова, И.В. Изучение каталитических свойств липаз, иммобилизованных в гидрофобных средах 03.00.04 –“Биохимия”: диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук / Горохова, Ирина Викторовна - Москва, 2003, - 129 с.
11. Уайт А. Основы биохимии. / Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. // Пер. с англ. под ред. Ю.А. Овчинникова- М.: Мир, 1985, Т. 1, 534 с.
12. Ovchinnikov Yu. A. Membrane proteins as Light-energy Transducers // Biopolymers,1985, V.24(1), 157-166. doi:10.1002/bip.360240113.
13. Dixon, M. Enzymes inhibition and activation / M. Dixon, E.C. Webb, C.J.R. Thorne, K.F. Tipton // Enzymes, 3rd ed. London: Longman, 1979.
14. McDonald A.G., Boyce S., Tipton K.F. ExplorEnz: the primary source of the IUBMB enzyme list // Nucleic Acids Res, 2009, V. 37, D593–D597.
15. Kaneko J.J., Harvey J.W., Bruss M.L. Clinical biochemistry of domestic animals / J.J. Kaneko, J.W. Harvey, M.L. Bruss // 6th ed. Amsterdam: Elsevier, 2008, 916.
16. Lawrence, A.K. Classifications and Descriptions of Proteins, Lipids, and Carbohydrates / A.K. Lawrence, K.N. Herbert, A.K. Lawrence Amadeo, J. Pesce // In the “Clinical Chemistry: theory, analysis, and correlation” (eds. L.A. Kaplan, A.J. Pesce, C.S. Kazmierczak) St. Louis: Mosby Company, 2003, 1024-1036.
17. Bairoch A. The ENZYME database in 2000 // Nucleic Acids Re, 2000, V. 28, 304–305. doi:10.1093/nar/28.1.304. doi:10.1093/nar/28.1.304.
18. Fahim Y.A., El-Khawaga A.M., Sallam R.M. A Review on Lipases: Sources, Assays, Immobilization Techniques on Nanomaterials and Applications // Bio Nano Sci, 2024, V. 14, 1780–1797.
19. dos Santos L.N., Perna R.F., Vieira A.C., de Almeida A.F., Ferreira N.R. Trends in the Use of Lipases: A Systematic Review and Bibliometric Analysis // Foods, 2023, V. 12., 3058.
20. Lehn J.M. Cryptates: Inclusion Complexes of Macropolycyclic Receptor Molecules // Pure Appl. Chem, 1978, V. 50, 871-892. doi:10.1016/B978-0-08-022007-9.50007-4.
21. Friedrich, P. Supramolecular enzyme organization. Quaternary structure and beyond / P. Friedrich // Budapest: Akademiai Kiado, 1984, 3-61.
22. Овчинников, Ю.А. Биоорганическая химия / Ю.А. Овчинников // М.: Просвещение, 1987. - 815 с.
23. Зайцев, С.Ю. Супрамолекулярные наноразмерные системы на границе раздела фаз. Концепции и перспективы для бионанотехнологий / С.Ю. Зайцев // М.: ЛЕНАНД, 2010, 208 с.
24. Barba-Bon A., Nilam M., Hennig A. Supramolecular Chemistry in the Biomembrane // ChemBioChem, 2020, V. 21, №7, 886–910. doi:10.1002/cbic.201900646
25. Антипин И.С. Алфимов М.В., Антипин И.С., Алфимов М.В., Арсланов В.В., Бурилов В.А., Вацадзе С.З., Волошин Я.З., Якимова Л.С. Функциональные супрамолекулярные системы: дизайн и области применения // Успехи химии, 2021, Т. 90(8), 1028-1037. doi:10.1070/RCR5011.
26. Shuai W., Das R.K., Naghdi M., Brar S.K., Verma M. A review on the important aspects of lipase immobilization on nanomaterials // Biotechnology and applied biochemistry, 2017, V. 64(4), 496-508. doi: 10.1002/bab.1515.
27. Tan T. Lu J., Nie K., Deng L., Wang F. Biodiesel production with immobilized lipase: a review // Biotechnology advances, 2010, V. 28(5), 628-634. doi:10.1016/j.biotechadv.2010.05.012.
28. Kılınç A. Teke M., Önal S., Telefoncu A. Immobilization of pancreatic lipase on chitin and chitosan // Preparative biochemistry & biotechnology, 2006, V. 36(2), 153-163. doi:10.1080/10826060500533976
29. Zaitsev S.Yu. Savina A.A., Garnashevich L.S., Tsarkova M.S., Zaitsev I.S. Effect of Some Charged Polymers on the Activity of Pancreatic Porcine Lipase // BioNanoScience, 2019, V.9(4), 773-777.
30. Mendes A.A., Oliveira P.C., de Castro H.F. Properties and biotechnological applications of porcine pancreatic lipase // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 2012, V. 78, 119-134. doi:10.1016/j.molcatb.2012.03.004.
31. Garner C.W., Smith L.C. Porcine Pancreatic Lipase // Journal of Biological Chemistry, 1972, V. 247(2), 561-565.
32. Vorderwülbecke T., Kieslich K., Erdmann H. Comparison of lipases by different assays // Enzyme Microb. Technol., 1992, V. 14, 631–639. doi:10.1016/0141-0229(92)90038-P.
33. Xiao X., Ross L.E., Sevilla W.A., Wang Y., Lowe M.E. Porcine pancreatic lipase related protein 2 has high triglyceride lipase activity in the absence of colipase // Biochim Biophys Acta, 2013, V.1831(9), 1435-41. doi: 10.1016/j.bbalip.2013.06.002
34. Zaitsev S.Yu., Savina A.A., Zaitsev I.S. Biochemical aspects of lipase immobilization at polysaccharides for biotechnology // Advances in Colloid and Interface Science. 2019, V. 272, 102016. doi:10.1016/j.cis.2019.102016.
35. Meng Z. Wu J., Li Q., Liu Y., Tang A. Effective immobilization of Сandida cylindracea lipase on surfactant-modified bentonite // Molecular Crystals and Liquid Crystals, 2022, V.754(1), 84–97.
36. Akhter K. Karim I., Akhter K., Aziz B., Bibi A., Khan J., Akhtar T. Optimization and characterization of alkaliphilic lipase from a novel Bacillus cereus NC7401 strain isolated from diesel fuel polluted soil // PLoS One, 2022, V. 17(8), e0273368. doi:10.1371/journal.pone.0273368.
37. Basyaruddin M.A.B. et al, Application of advanced materials as support for immobilization of lipase from Candida rugosa // Biocatalysis and biotransformation, 2005, V. 23(3-4), 233-239.
38. Xu Y. Huang H., Lu H., Wu M., Lin M., Zhang C., Zhao Z., Li W., Zhang C., Li X., Sun B. Characterization of an Aspergillus niger for Efficient Fatty Acid Ethyl Ester Synthesis in Aqueous Phase and the Molecular Mechanism // Front. Microbiol., 2022, V. 12, 820380. doi:10.3389/fmicb.2021.820380.
39. Eremeev N.L. Zaitsev S.Yu. Рorcine pancreatic lipase as a catalyst in organic synthesis // Mini-Reviews in Organic Chemistry, 2016, V. 13(1), 78-85. doi:10.2174/1570193X13666160225000520.
40. Hult K., Holmquist M. Molecular Modeling and Synthetic Applications with Microbial Lipases // Methods in Enzymology, 1997, V. 286, 386-405. doi:10.1016/S0076-6879(97)86020-X.
41. Брокерхоф X. Липолитические ферменты./ X. Брокерхоф, Р. Дженсен; Под ред. Акад. А.Е. Браунштейна и Е.В. Горяченковой // М.:Мир, 1978. – 396 с.
42. Verger R. Interfacial activation of lipases: facts and artifacts // Trends in Biotechnology, 1997, V.15(1), 32– 38.
43. Зезин А.Б., Кабанов В.А. Новый класс комплексных водорастворимых полиэлектролитов // Успехи химии, 1982, Т.51(9), 1447-1483. doi:10.1070/RC1982v051n09ABEH002921.
44. Fendler, J.H. Membrane Mimetic Chemistry: Characterizations and Applications of Micelles, Microemulsions, Monolayers, Bilayers,Vesicles, Host-Guest Systems and Polyions. / Fendler J.H. // N.Y.: Wiley-Interscience, 1982, 522.
45. Birdi, K.S. Lipid and Biopolymer Monolayers at Liquid Interfaces / K.S. Birdi // N.Y. & London: Plenum Press, 1989, 325.
46. Ahlers M., Mueller W., Reichert A., Ringsdorf H., Venzmer J., Specific Interactions with Functional Lipid Monolayers - Ways of Simulating Biomembrane Processes // Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 1990, V.29, 1269-1285. doi:10.1002/anie.199012691.
47. Zaitsev S.Yu. Dynamic surface tension measurements as general approach to the analysis of animal blood plasma and serum // Advances in Colloid and Interface Science, 2016, V.235, 201–213. doi:10.1016/j.cis.2016.06.007.
48. Zaitsev S.Yu., Solovyeva D.O., Supramolecular nanostructures based on bacterial reaction center proteins and quantum dots // Advances in Colloid and Interface Science, 2015, V.218, 34–47. doi:10.1016/j.cis.2015.01.006.
49. Zaitsev S.Yu., Solovyeva D.O., Zaitsev I.S. Multifunctional membranes based on photosensitive crown-ether derivatives with advanced properties // Advances in Colloid and Interface Science, 2015, V.222, 755-764.
50. Roberts G.G. An Applied Science Perspective of Langmuir-Blodgett Films // Advances in Physics, 1985, V.34(4), 475-512. doi:10.1080/00018738500101801.
51. Park J.Y. Kim C.S., Park K.M. Inhibitory characteristics of flavonol-3-O-glycosides from Polygonum aviculare L. (common knotgrass) against porcine pancreatic lipase // Sci. Rep., 2019, V.9, 18080.
52. Wang S.H., Dong S.Z., Zhang R., Shao H.Y., Liu Y. Efects of proanthocyanidins on porcine pancreatic lipase: conformation, activity, kinetics and thermodynamics // Process Biochem, 2014, V.49, 237–243. doi:10.1016/j.procbio.2013.10.018.
53. Wu X., He W., Yao L., Zhang H., Liu Z., Wang W., Ye. Y., & Cao, J. Characterization of binding interactions of (−)-epigallocatechin-3-gallate from green tea and lipase // J. Agric. Food Chem., 2013, V.61, 8829–8835.
54. Raghavendra M.P., Kuma P.R., Prakash V. Mechanism of inhibition of rice bran lipase by polyphenols: a case study with chlorogenic acid and cafeic acid // J. Food Sci., 2007, V.72, E412–419.
55. Jia R., Hu Y., Liu L., Jiang L., Zou B., Huang H. Enhancing Catalytic Performance of Porcine Pancreatic Lipase by Covalent Modification Using Functional Ionic Liquids // ACS Catalysis, 2013, V.3(9), 1976–1983. doi:10.1021/cs400404f.
56. Riddihough G. Picture an enzyme at work // Nature, 1993, V.362, 793.
57. Zaitsev S.Yu. Dynamic surface tension measurements as general approach to the analysis of animal blood plasma and serum // Advances in Colloid and Interface Science, 2016, V.235, 201–213. doi:10.1016/j.cis.2016.06.007.
58. Zaitsev S.Y. Dynamic surface tension parameters of protein–lipid–salt solutions as a system simulating blood plasma // Moscow University Chemistry Bulletin, 2017, V.72(2), 104-109. doi: 10.3103/S0027131417020055.
59. Zaitsev S.Y. Interfacial tensiometry method for the analysis of model systems in comparison with blood as the most important biological liquid // Moscow University Chemistry Bulletin, 2016, V.71(3), 205–208. doi: 10.3103/S0027131416030111.
60. Портал «Научная Россия»: https://scientificrussia.ru/articles/nobelevskuu-premiu-po-himii-2024-prisudili-za-predskazanie-struktury-i-vycislitelnyj-dizajn-belkov ( дата обращения 09.10.2024 г.).
61. Александров И.В., Егорова Е.И., Васина Е.Ю., Новиков В.К., Матыко П.Г., Галагудза М.М. Экспериментальные исследования на животных в эпоху трансляционной медицины. Какими им быть? // Трансляционная медицина, 2017, Т.4(2), 52-70. https://doi.org/10.18705/2311-4495-2017-4-2-52-70
62. Должиков А.А., Должикова И.Н. Выбор экспериментальной модели в биомедицинских исследованиях имплантатов (обзор) // Научные результаты биомедицинских исследований, 2018, Т.4(3), 49-62. DOI:10.18413/2313-8955-2018-4-3-0-5
63. Гуляев В.А., Хубутия М.Ш., Новрузбеков М.С. Миронов А.С., Олисов О.Д., Луцык К.Н., Журавель С.В., Магомедов К.М., Ахметшин Р.Б., Яремин Б.И. Ксенотрансплантация: история, проблемы и перспективы развития // Трансплантология, 2019, Т.11(1), с. 37-54. DOI:10.23873/2074-0506-2019-11-1-37-54
64. Капанадзе Г.Д. Использование миниатюрных свиней в биомедицинских экспериментах // Биомедицина, 2006, Т.1(2), 40-51.
Рецензия
Для цитирования:
Зайцев С.Ю. Супрамолекулярные ферментные системы животных как модели для физико-химической биологии и медицины. Успехи наук о животных. 2025;(1):16-32. https://doi.org/10.25687/3034-493X.2025.2.1.002
For citation:
Zaitsev S.Yu. Supramolecular enzyme systems of animals as models for physical-chemical biology and medicine. Ernst Journal of Animal Science. 2025;(1):16-32. (In Russ.) https://doi.org/10.25687/3034-493X.2025.2.1.002
Просмотров:
9
Послать статью по эл. почте 